Aminoacidi Ramificati: stiamo dando i numeri!?

Scritto da

Partiamo dal concetto che probabilmente non c’è in nulla la verità assoluta e che di tutto, si può scrivere pure il contrario trovando anche minime ricerche scientifiche che quindi pongono dubbi (d’altronde lo vediamo tutti i giorni leggendo libri di alimentazioni diametralmente opposte nella percentuale di nutrienti eppure entrambe efficaci magari nello stesso obiettivo, sia che si parli di dimagrimento che di salute).

Diciamo che nell’integrazione alimentare come nell’alimentazione, ma anche nel campo della metodologia di allenamento, spesso si viaggia in una zona grigia.

Le “due” righe che scrivo oggi sugli aminoacidi ramificati (BCAA), probabilmente sono proprio da inserire in questa zona grigia.

I bcaa sono costituiti da leucina, valina ed isoleucina. In natura, di solito, questi tre aminoacidi si trovano rispettivamente in un rapporto intorno a 2:1:1.

Attualmente, a livello commerciale, si possono acquistare svariate tipologie di integratori di aminoacidi ramificati in base al rapporto che esiste tra i 3 aminoacidi che li compongono.  Fino a pochi anni fa in commercio si trovavano bcaa con rapporto 2:1:1 tra leucina (sempre quella in quantità maggiore), valina ed isoleucina. Adesso, se voi andate in un negozio specializzato o acquistate online, vi troverete una varietà di BCAA con rapporti che vanno dai 2:1:1 e si spingono anche al 12:1:1 (e forse anche oltre).  Ma serve tutta questa leucina presente in un rapporto così elevato nei bcaa oppure è meglio avere un classico rapporto 2:1:1 o 4:1:1 ed eventualmente aggiungere leucina al bisogno?

È importante capire che siamo tutti individui unici e che abbiamo esigenze diverse.

Ciò che può essere quasi essenziale per un bodybuilder che si allena alla massima intensità con una massa grassa minima, potrebbe essere eccessivo e magari non utile in un atleta/praticante che magari si allena 4/5 volte a settimana ma con un’intensità nettamente inferiore e con una percentuale di massa grassa e massa magra completamente diversa.

Come sempre si deve partire dal presupposto che senza la adeguata personalizzazione non si avranno i risultati migliori.

Ma perchè questa importanza data alla leucina?

Semplicisticamente parlando, la risposta è che è un aminoacido con proprietà anaboliche spiccate. Permette “l’accensione” della sintesi proteica (all’atleta interessa quella proteico-muscolare) attivando un complesso chiamato mTOR, che aumenta la sintesi proteica muscolare e quindi la crescita muscolare stessa.

Ricerche suggeriscono che persone che assumono nel post allenamento la leucina insieme al classico frullato con proteine e carboidrati, sviluppano maggiore sintesi proteica muscolare rispetto al solo frullato ma senza leucina.

Quindi il ragionamento è: più ne metto (o più ne assumo) e meglio sarà.

Molto spesso però, i rapporti e gli equilibri tra le sostanze sono più importanti delle quantità.

I BCAA lavorano insieme. Hanno bisogno l’uno dell’altro per essere in grado di entrare in processi anabolici e catabolici. Condividono gli stessi percorsi e gli stessi enzimi di conversione. Oltre al dosaggio, se uno dei BCAA è fuori bilanciamento può sopraffare i percorsi di conversione di tutti e tre gli aminoacidi andando in concorrenza con gli altri.

Troppa leucina rispetto alla valina ed isoleucina, creerà una diminuzione delle loro quantità nei tessuti in quanto la leucina occuperà più enzimi e trasportatori spiazzando gli altri due. Nell’organismo il trasporto di leucina, isoleucina e valina è fatto da un sistema di trasportatori comuni per cui in certe condizioni può crearsi una competizione tra questi 3 aminoacidi. Si ritiene che l’attivazione della BCAA deidrogenasi da parte della leucina con la conseguente stimolazione della degradazione dei BCAA e l’aumento di sintesi proteica tissutale con diminuzione delle proteine tissutali in presenza di alte concentrazioni di leucina, contribuiscano all’abbassamento delle riserve di valina e isoleucina del sangue e del muscolo negli umani a seguito di infusioni di liquidi o consumo di diete contenenti alti livelli di leucina.

Queste interazioni tra i BCAA possono fornire una spiegazione dell’antagonismo nutrizionale tra leucina, isoleucina e valina. La somministrazione di grandi quantità di uno dei BCAA può creare degli squilibri nelle concentrazioni degli altri BCAA favorendone la degradazione e questo comporta la necessità di considerare un rapporto equilibrato tra i 3 BCAA quando siano usati nel trattamento di problemi clinici, ma anche nello sport ad alto livello e non solo.

È interessante notare che in associazione con esercizio fisico intenso, l’utilizzo di proteine ​​estratte dal riso si è dimostrato essere più anabolico rispetto all’utilizzo delle proteine del siero. Hanno studiato il contenuto di leucina e hanno scoperto che il siero ha livelli più alti di BCAA e leucina, ma la biodisponibilità di leucina è stata più elevata e veloce con le proteine del riso e la tempistica di immissione nel circolo sanguineo della leucina può essere effettivamente più importante della dose. Sono necessarie ulteriori ricerche comunque, però è un punto di partenza.

Un ragionamento che può anche essere fatto (pur se supportato da poche prove scientifiche) è che la leucina è un aminoacido chetogenico e quindi può essere convertita in chetoni che a loro volta possono essere usati come carburante e risparmiatori di massa muscolare. Purtroppo, questi chetoni risparmiano anche il grasso in quanto sarà proprio l’eccesso di leucina che verrà convertita in chetoni al posto dei grassi a rallentare la lipolisi. Questo anche perché all’organismo non sempre i chetoni fanno bene, per cui quando salgono velocemente va in allarme. La valina invece può essere convertita e usata come zucchero. L’isoleucina può fare un po’ entrambe le cose. Abbiamo bisogno che questi aminoacidi siano bilanciati quando vengono utilizzati come fonte energetica in modo da non compromettere la capacità di bruciare i grassi.

Un’altra scoperta interessante è che la biodisponibilità di BCAA e Leucina da sola è molto migliore quando vengono assunte basse quantità e quando sono integrate con altri aminoacidi. I BCAA assunti attraverso il cibo sono assorbiti per circa il 40-60% rispetto al 14-18% se presi da integratori.

A proposito, la vitamina B12 è essenziale per il metabolismo e la conversione dei BCAA. La carenza di B12 può provocare difetti nel metabolismo dei BCAA.

Il momento più critico (e idoneo) per prendere i BCAA è vicino agli allenamenti.  In base agli scopi possono essere presi prima, durante e/o dopo. In quest’ultimo caso ottimi anche associatI alla bevanda proteico/glucidica.

Nel post allenamento si vuole giustamente sfruttare la leucina contenuta nell’integratore di BCAA che permette una maggiore stimolazione proteica.

Ma più leucina è sempre migliore?

Uno studio ha confrontato l’assunzione di sola leucina rispetto all’assunzione di tutti e tre i BCAA nel classico rapporto 2:1:1. Gli scienziati dell’università di Baylor hanno somministrato a uomini un supplemento di leucina, un integratore di BCAA 2:1:1, un placebo prima e dopo un allenamento specifico per le gambe. Hanno scoperto che, mentre la leucina ha aumentato il MPS dopo l’allenamento in maniera migliore rispetto al placebo, i BCAA hanno aumentato la sintesi proteica anche meglio sia della leucina che del placebo. Si pensa anche che (e alcuni studi lo dimostrano) troppa leucina diventi non più efficace per la sintesi proteica anzi, potrebbe quasi creare un’inversione nella tendenza anabolica.

Già questo studio inizia a mostrarci come i BCAA in un rapporto 2:1:1 (o un rapporto vicino, magari 3:1:1 o 4:1:1) per la sintesi proteica sia migliore rispetto alla sola leucina, dando quindi indirettamente importanza anche alla valina e isoleucina.

Un altro motivo per utilizzare un integratore completo di bcaa 2:1:1 è che aiuta ad aumentare l’energia e diminuire l’affaticamento. I BCAA sono utilizzati direttamente dalle fibre muscolari come fonte di “combustibile”.  Ciò è particolarmente vero durante l’esercizio fisico ad alta intensità, come l’allenamento coi pesi. Numerosi studi suggeriscono che l’integrazione con BCAA prima dell’esercizio fisico promuove la resistenza muscolare. Ancora più importante, i BCAA contribuiscono a ridurre la fatica “centrale” durante gli allenamenti. E in questo ha un ruolo fondamentale la valina.

Esiste una competizione, a livello di sistemi di trasporto ed assorbimento della barriera ematoencefalica, con gli aminoacidi aromatici (fenilalanina, tirosina, triptofano). La concentrazione relativa degli aminoacidi ramificati e di quelli aromatici li mette in competizione per il sistema di trasporto attivo (L-carrier) attraverso la barriera ematoencefalica. Il passare dal circolo sanguigno al cervello di quote variabili dell’uno o dell’altro aminoacido è di estrema importanza perché gli aminoacidi aromatici sono precursori di importanti ormoni neurotrasmettitori come le catecolamine (dopamina) o la serotonina. Un aumento di catecolamine è funzionale a uno stato di allarme. La serotonina, che deriva dal triptofano, è il mediatore che caratterizza lo stato dell’umore.   Nell’esercizio fisico, soprattutto se intenso, si ritiene che la variazione di concentrazione della serotonina cerebrale sia dipendente dal grande aumento del triptofano libero plasmatico e sia responsabile dello stato di fatica centrale che viene caratterizzato da sonnolenza, malumore, senso di stanchezza con difficoltà a proseguire l’impegno.

Durante l’esercizio, il triptofano viene assunto dal cervello in grandi quantità e viene convertito in 5-idrossitriptamina (5-HT), meglio conosciuto come la serotonina. Avere livelli più elevati di serotonina durante l’esercizio fisico segnala al cervello che il corpo è affaticato e questo porta ad una riduzione della forza muscolare e della resistenza. La valina compete con il triptofano per entrare nel cervello attraverso la barriera ematoencefalica. In questa “lotta” solitamente è la valina che riesce ad avere la meglio se presente in quantità efficaci (P.S.: un rapporto troppo elevato della leucina nei BCAA, potrebbe apportare troppa leucina e quindi essere controproducente oppure potrebbe apportare troppo poca valina per avere una giusta quota di leucina).

Ciò significa che quando si prende il BCAA valina prima e/o durante gli allenamenti, meno triptofano entra nel cervello e quindi meno serotonina viene prodotta.  Ciò consente ai muscoli di contrarsi con più forza e di lavorare più a lungo prima di affaticarsi. In altre parole, si possono eseguire più ripetizioni in palestra, recuperare più velocemente tra i set e mantenere una maggiore forza e resistenza anche nella parte finale dell’allenamento; questo è importante non solo in un allenamento in palestra ma anche per sport come il ciclismo, la corsa, e sport di lunga durata. La valina può anche aiutare a rimanere più attenti e mantenere una maggiore lucidità mentale anche al di fuori dell’allenamento. Durante il giorno si avrà più concentrazione nel lavoro, nello studio e/o nelle attività quotidiane. Molto utile in chi si allena la mattina o in pausa pranzo e poi deve comunque mantenersi vigile mentalmente per il resto della giornata.

Un altro motivo per optare ad un rapporto da 2:1:1 a massimo 4:1:1 prima, durante e/o dopo l’allenamento.

Una precisazione è doverosa: stiamo parlando di assunzione di BCAA in ambito sportivo, “timizzati” (assunti in un determinato momento in riferimento) all’allenamento e personalizzati nelle quantità. Non bisogna neanche eccedere con i bcaa (sia in atleti che non) anche perché possono essere relazionati ad ansia, depressione, sbalzi di umore, insonnia (disturbi del sonno), ecc., proprio perché andrebbero a competere nella sintesi di importantissimi neurotrasmettitori (in primis la serotonina).

Un altro obiettivo per cui possono essere utilizzati i BCAA con un rapporto di leucina non troppo elevato, è quello per massimizzare la perdita di grasso corporeo. A questo punto entra in gioco anche il terzo BCAA: l’isoleucina. L’isoleucina sembra svolgere un ruolo importante nel fornire ai BCAA i loro benefici nell’aumentare l’utilizzo dei grassi.

I ricercatori giapponesi hanno scoperto che i topi a cui era stata somministrata isoleucina mentre mangiavano una dieta ad alto contenuto di grassi, hanno accumulato notevolmente meno grasso rispetto ai topi che non alimentati con l’aggiunta di isoleucina.

Ciò è dovuto alla capacità della isoleucina di attivare dei recettori speciali conosciuti come PPAR, che aumentano la combustione dei grassi ed inibiscono lo stoccaggio degli stessi.

PPAR contribuisce ad aumentare l’attività dei geni che stimolano una maggiore combustione di grassi nel corpo, riducendo l’attività dei geni che normalmente ne aumentano l’accumulo. Questo porta ad una maggiore capacità di bruciare i grassi con meno possibilità di stoccarli.

Si scopre anche che l’utilizzo di un supplemento di BCAA che ha un rapporto molto superiore a 2:1:1 può funzionare a sfavore dell’aumento e/o mantenimento di energia, nella perdita di grasso e persino per la crescita muscolare. Alcuni prodotti di aminoacidi ramificati ad alto rapporto di leucina, forniscono solo 500 mg o meno di valina e isoleucina per la quantità di assunzione solitamente consigliata dell’integratore. Forse sarebbe meglio pensarci prima di usarli. Quella quantità di valina e isoleucina potrebbe non essere sufficiente a mantenere buoni livelli di energia e per l’effetto fat burning. Per quanto riguarda la sintesi proteica, bisogna valutare se invece non è eccessiva la quantità di leucina assunta per porzione.

Molto spesso si dà indicazione per l’assunzione dei BCAA in 1 gr di BCAA (alcuni si spingono anche oltre) ogni 10 kg di peso corporeo. Purtroppo non si differenzia (e quindi non si personalizza) in base al rapporto tra i tre aminoacidi ramificati. Pertanto spesso vengono consigliate le stesse quantità di assunzione (in termini di grammi ogni 10 kg di peso corporeo) indifferentemente che si abbia un integratore con un rapporto 2:1:1 o 10:1:1 (leucina:valina:isoleucina).

Un consiglio che si potrebbe dare è di iniziare con integratori di BCAA che abbiano un rapporto 2:1:1 o 4:1:1 e che forniscano almeno 800 mg-1 grammo di isoleucina e 800mg-1 grammo di valina per assunzione.

Se lo scopo è quello di ottenere un guadagno muscolare ottimale, sarebbe utile assumere tra i 3,5 ed i 5 gr di leucina per assunzione, quantità necessaria per ottimizzare l’attivazione mTOR e massimizzare la sintesi delle proteine ​​muscolari.

Se si prendono 5-6 g di BCAA con un rapporto 2:1:1 o 4:1:1 (per cui si ottiene circa 2.5-3 g di leucina e 1,25 g di isoleucina e valina o 4gr di leucina, 1 gr di valina ed 1 di isoleucina) occorre assumerli circa 30 minuti prima dell’allenamento.

Subito dopo allenamento sarebbe utile assumere ancora 5-6 g di BCAA. Nel post è ancora meglio il 4:1:1 così il maggior apporto di leucina (ma sempre nel limite) aiuterà più efficacemente la sintesi proteica.

Nel post allenamento, non si dovrebbe dimenticare anche l’apporto della bevanda proteico/energetica, il cui scopo è quello dell’aumento della performance e/o massa muscolare.

P.S.: le quantità inserite si riferiscono a valori teorici, in quanto anche il peso, la massa muscolare, la tipologia di allenamento, ecc., influenzano l’apporto degli integratori in genere.

 

REFERENCES

Alfred E. Harper: Interrelationships among the BCAA, International Symposium on Branched Chain Amino and Keto Acids in health and disease, Göttingen, october 21-23, 1983

Anthony, J. C., Yoshizawa, F., Anthony, T. G., Vary, T. C., Jefferson, L. S., & Kimball, S. R. (2000) Leucine stimulates translation inititation in skeletal muscle of postabsorptive rats via a rapamycin-sensitive pathway. J. Nutr. 130: 2413-2419.

Blomstrand E.A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue. J Nutr. 2006 Feb;136(2):544S-547S.

Bolster, D. R., Crozier, S. J., Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (2002) AMP-activated protein kinase suppresses protein synthesis in rat skeletal muscle through down-regulated mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling. J. Biol. Chem. 277: 23977-23980.

Coburn, J. W., et al. Effects of leucine and whey protein supplementation during eight weeks of unilateral resistance training. J Strength Cond Res 2006 May;20(2):284-91.

Cota, D., et al. Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake. Science. 2006 May 12;312(5775):927-30.

Crowe, M. J., et al. Effects of dietary leucine supplementation on exercise performance. Eur J Appl Physiol. 2006 Aug;97(6):664-72.

Crozier, S. J., Kimball, S.R., Emmert, S. W., Anthony, J. C., & Jefferson, L.S. (2005) Oral leucine administration stimulates protein synthesis in rat skeletal muscle. J. Nutr. 135: 376-382.

De Lorenzo, A., et al. Effect of acute and chronic branched-chain amino acids on energy metabolism and muscle performance.Diabetes Nutr Metab. 2003 Oct-Dec;16(5-6):291-7.

Donato, J., et al. Effects of leucine supplementation on the body composition and protein status of rats submitted to food restriction. Nutrition 22(5):520-527, 2006.

Gomez-Merino, D., et al. Evidence that the branched-chain amino acid L-valine prevents exercise-induced release of 5-HT in rat hippocampus. Int J Sports Med. 2001 Jul;22(5):317-22.

Koopman R, Wagenmakers AJ, Manders RJ, Zorenc AH, Senden JM, Gorselink M, Keizer HA, van Loon LJ. (2005) Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 288(4): E645-653.

La Bounty, P., et al., The effects of oral BCAAs and leucine supplementation combined with an acute lower-body resistance exercise on mTOR and 4E-BP1 activation in humans: preliminary findings. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 5(Suppl 1):P21, 2008.

Mourier, A., et al. Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers. Int J Sports Med 1997 Jan;18(1):47-55.

Nishimura, J., et al. “Isoleucine Prevents the Accumulation of Tissue Triglycerides and Upregulates the Expression of PPAR{alpha} and Uncoupling Protein in Diet-Induced Obese Mice.” J. Nutr., March 2010,

Paddon-Jones, D., et al. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Mar;286(3):E321-8.

Stoppani, J., et al., Consuming branched-chain amino acid supplement during a resistance training program increases lean mass, muscle strength and fat loss. Journal of the International Society of Sports Nutrition 2009, 6(Suppl 1):P1, 2009.

Tipton, K. D., et al. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999 Apr;276(4 Pt 1):E628-34.

Wessels AG, et al. High leucine diets stimulate cerebral branched-chain amino acid degradation and modify serotonin and ketone body concentrations in a pig model.plos one.DOI:10.1371. march 1, 2016

Holecek M, et al. Alterations in protein and amino acid metabolism in rats fed a branched-chain amino acids r leucine enriched diet during postprandial and postabsorptive states. Nutrition and metabolism (2016) 13:12

Bifari F, et al. Branched-chain amino acids differently modulate catabolic or anabolic states: a pharmacological point of view.

Toshiko T, et al. Role of B12 on methylmalonyl-CoAmutase activity. J Zheijang Univ Sci B 2012 Jun; 13(6):423-437

Yokota S, et al. Leucine restores murine hepatic triglyceride accumulation induced by a low-protein diet by suppressing autophagy and excessive endoplasmic reticulum stress. Amino Acids. 2016 APR; 48(4):1013-21

Zhang et al.Branched chain amino acids cause liver injury in obese/diabetic mice by promoting adipocyte lipolysis and inhibiting hepatic autophagy. Ebiomedicine (2016)

 

Puoi scrivere al Dr. Montagna QUI

 

[Photo Credits muscle-manager com]

Autore